蛋白质变性不是不可逆的，为什么存在复性？

谢邀

蛋白质变性不可逆这句话就是错的，我们先看一下蛋白质变性的定义。

天然蛋白质分子收到某些物理因素或化学因素的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他物理化学常数发生改变，这个过程称为蛋白质变性。

蛋白质变性的本质是蛋白质分子中维持空间结构的次级键被破坏，天然构象解体。

注意，在蛋白质变性中，变性因素只破坏了次级键，破坏了空间结构，其共价键比如二硫键和肽键是不受影响的

换句话说就是，蛋白质一级结构是保持完整的。

之所以要强调这一点是因为蛋白质的一级结构是决定三级结构的前提，而三级结构决定的四级结构是蛋白质行使功能的基础。

因此蛋白质变性后能否复性的前提就是，去除了变性因素，蛋白质中次级键还能否形成。

像已有答主说的煮鸡蛋，就是不行的。并不是所有的变性都可以去复性的。

当变性条件太过剧烈而持久，破坏的太厉害，就没办法再变回去了。

这就好比一个人挨了一板砖，只要不是致命伤，是能治好的。但你还是给这人判处枪毙五分钟，十头牛也没办法给他冲冲向天堂的路拉回来。。。。

同时，是否所有蛋白质变性都是可逆的，这个问题至今还没解决。

这里要介绍一点，我国伟大的生物化学家和生物化学奠基人吴宪，他早在20世纪30年代就曾提出蛋白质变性理论，他认为天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是变性。

这也是目前多数人接受蛋白质变性可复性或者说可逆的一个基础说法，因为在热力学上，天然构象处于能量最低态，有些蛋白质变性后之所以不能逆转，主要是所需条件复杂，不容易满足罢了。

说白了，煮鸡蛋变不回生鸡蛋，是因为蛋白质空间结构破坏的太厉害了。你要是能让其中的蛋白质换回原来的构象，照样也能给你变成生鸡蛋。

你有多难以相信这个事实，你也就知道你要提供的条件有多难。

因此我们在实验室可以提供的一些条件下，我们可以做一些简单的蛋白质实验。

这里要用严谨的态度说一嘴，蛋白质复性并不能保证所有蛋白质百分百恢复原来的活性。

浪漫一点的说，一段感情中你被伤了，伤你的人不管怎么弥补，你都会不舒服，梗在那留下了。

皮一下，说正事。

我们在实验室常做的是核糖核酸酶的变性与复性实验

这是一个很经典的实验，首先是20世纪60年代Anfinsen C.进行的牛胰核糖核酸酶（一种RNA酶）变、复性实验。

当天然的RNA酶在8mol/L尿素或6mol/L的盐酸胍存在下，用β-巯基乙醇处理后，分子内四个二硫键被破坏，紧密的球状结构解折叠（unfold）为松散的无规卷曲构象。

这里说一嘴，并不是我的说法出现了问题，上文说了变性不破坏二硫键，这里又说二硫键被破坏产生矛盾。而是尿素/盐酸胍使酶变性时，并没破坏二硫键，而是破坏了原有空间结构，β-巯基乙醇使原有二硫键打开，再进行下一步的重折叠，让他自己变回去。

因此运用透析的办法，将尿素/盐酸胍和巯基乙醇去除之后，酶的活性最终可以恢复到95%-100%。

不同人做实验有差异，取个均值大约有这些。

当然不知道题主啥水平，不过我也没记得高中课本上写过蛋白质变性不可逆吧。也有可能记错了。

上政治课用平板手打，没咋好好排版，读者见谅！

以上

有部分蛋白质是可以复性的。

这里讲一下实验中较多使用的，包涵体蛋白质的体外复性。

由于原核表达系统中的异源合成技术的产生，重组蛋白和重组酶在原核表达系统中得以表达。

这种便利的表达方式能便捷的生产出我们所需的蛋白和酶等，故此方法，在诊断、工业和医学等领域得到了广泛的应用。

然而，外源蛋白在人工干预下，在细菌细胞中会表达过量，与自然状态不同的高表达水平，会导致蛋白形成无活性和不溶性聚集物——包涵体的形成。

简单来说，就是表达出的蛋白，变性失活了。

那么，我们就需要一些技术手段，恢复活性，这一过程，被称为蛋白质复性。

变性失活蛋白的重新恢复活性是一个复杂而耗时的过程。

每种蛋白质都需要对工艺条件进行实验优化。

重新折叠方法的选择取决于重组蛋白的类型及其物理、化学和生物学特性。

回收包涵体中的蛋白质，并对蛋白质活性进行恢复可分为4个步骤:

1)包涵体分离，

2)聚集物的溶解，

3)复性，

4)活性分子的纯化。

重新折叠过程的效率取决于许多物理因素以及化学和生物试剂。

复性参数的确定和优化，决定了折叠的时间，防止了蛋白质的聚集，并对天然分子的溶解度和稳定性有影响。

目前，稀释、透析和层析是蛋白质复性最常用的方法。