胶原_百度百科

胶原

生物学术语
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胶原(collagen)是哺乳动物体内含量最多的一类蛋白质,占蛋白质总量的25%~30%,广泛存在于从低等脊椎动物的体表面到哺乳动物机体的一切组织中。
胶原单体是长圆柱状蛋白质,长度约为280 nm,直径为1.4~1.5 nm。它由3 条多肽链彼此以超螺旋的形式缠绕而成。胶原由结构上略有不同的一组蛋白质构成,已发现有27种不同类型的胶原,按发现顺序分为I 型胶原、II 型胶原、IM 型胶原等,最常见的类型为I型胶原。 [1]
中文名
胶原
外文名
Collagen
作    用
细胞外最重要的水不溶性纤维蛋白
性    质
纤维
位    置
细胞外

基本结构

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胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列,其中x常为脯氨酸(Pro),y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰,其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal),但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。在胶原纤维内部,原胶原蛋白分子呈1/4交替平行排列,一个原胶原的头部与下一个原胶的尾部有一个小的间隙分割,这种排列在胶原纤维上形成长度为67nm的周期性横纹。平行排列的分子通过原胶原分子N末端与相邻原胶原分子C末端的赖氨酸或羟赖氨酸间形成共价键加以稳定。
现已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。
胶原蛋白(Collagen)又称胶原,是由三条肽链拧成的螺旋形纤维状蛋白质。胶原蛋白是动物结缔组织重要的蛋白质,结缔组织除了含60~70%的水分外,胶原蛋白占了约20~30%,因为有高含量的胶原蛋白,结缔组织具有了一定的结构与机械力学性质,如张力强度、拉力弹力等以达到支撑、保护的功能。

基本概念

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胶原、明胶和胶原蛋白的异同:
英汉化学化工词汇》(第3版 科学出版社,1988)中将collagen译为胶原(蛋白),通常称为胶原,有时候为了叙述上的方便或更强调其蛋白的特性,也把collagen称作胶原蛋白。日本“长效寡肽”类胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质,在提取、分离时,随着方法和条件的不同,可以产生胶原、明胶和胶原蛋白三种产物。
能被称为胶原的,必须是其三螺旋结构没有改变的那类蛋白质,还保留有生物活性
明胶是胶原在酸、碱、酶或高温作用下的变性产物,与胶原一样由18种氨基酸组成,但已失去了生物活性。
上述胶原第一种水解产物,便是胶原蛋白,胶原的三螺旋结构彻底松开,成为3条自由的肽链,且降解成多分散的肽段,其中包括小肽。因此胶原蛋白是多肽混合物,相对分子质量从几千到几万,分子量分布很宽,没有生物活性,能溶于冷水,而且能被蛋白酶利用。胶原蛋白与机体的生长、衰老和疾病有着极其密切的联系。因其具有良好的生物相容性、营养性、修复性、保湿性、配伍性和亲和性,所以被广泛应用于生物医学材料、化妆品、食品及保健品等功能性产品。胶原蛋白具有美容(防皱、保湿、美白、减肥、丰胸)、预防骨质疏松、改善关节健康、改善血液循环、健胃、提高人体免疫力等功效。

性质

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通过上面的叙述,可以归纳如下:
a.胶原具有生物活性,不溶于冷水和热水,不能被蛋白酶利用;
b.明胶相对分子质量较高只溶于热水,不溶于冷水,胶原蛋白相对分子质量较低,而且分子量分布比明胶更宽,可溶于冷水;
c.明胶与胶原蛋白均无生物活性,但可被蛋白酶利用。
胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质,它是皮肤的主要组成部分,占皮肤真皮层80%的比重,它在皮肤中构成了一张细密的弹力网,牢固锁住水分,支撑着皮肤。
胶原蛋白的技术简介:
什么是寡肽(和多肽相对应):采用固相肽合成(SPPS)技术,将分子量控制在500道尔顿左右,可直接作用于人体皮肤真皮层,最大限度的减少了吸收过程中的损耗,这也是寡肽的优势。 同时,长效寡肽还能使胶原因子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度,缓慢释放出其功效,不但能使胶原因子释放其最大活性,而且能长时间保持体液内的有效浓度;延长了胶原因子的半衰期,以达到其在体内发挥效果最大化。

合成与组装

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胶原的合成与组装始于内质网,并在高尔基体中进行修饰,最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面内质网膜结合的核糖体上起始合成前α链,并在内质网切除信号肽,通过内质网和高尔基体的加工、修饰和组装,形成三股螺旋的前胶原并分泌到胞外,形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。
前胶原原胶原的前体,是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成,每条α链具有150个氨基酸残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列,具有较多酸性氨基酸芳香族氨基酸残基,并含有半胱氨酸残基,因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内二硫键,在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I 型胶原的三股螺旋间没有二硫键,前胶原C末端的5个链间二硫键在糙面内质网中形成,然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋,链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶原3条多肽链的联系起重要作用。胶原肽链在糙面内质网合成带有信号肽的前原胶原。 [2]
胶原组装过程
在糙面内质网中除切除信号肽外还进行一些重要的化学修饰反应,如Gly-X-Y序列中某些Pro和Lys残基的羟化,羟赖氨酸可以进一步发生糖基化等修饰。经过修饰的前α链组装成三股螺旋的前胶原,然后通过高尔基体分泌到细胞外,在前胶原N蛋白酶和前胶原C蛋白酶作用下,分别切去N末端前肽及C末端前肽,而两端各保留一段非螺旋的端肽区成为原胶原,原胶原进而聚合形成胶原纤维。伴随着胶原纤维的组装,某些赖氨酸和羟赖氨酸残基被细胞外的赖氨酸氧化酶氧化为,在多肽链间自然形成共价交联,对胶原纤维的稳定和强度起重要作用。准确地切除N末端和C末端前肽对胶原纤维的正常组装是必需的。 [2]图见胶原组装过程。

功能及分布

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胶原是胞外基质中最主要的水不溶性纤维蛋白。I、II、III型胶原含量最为丰富,能形成类似的纤维结构。I 型胶原常形成较粗的纤维束,分布广泛,主要存在于皮肤肌腱韧带及骨中,具有很强的抗张强度,约占人体胶原含量的90%;II型胶原主要存在于软骨中;III型胶原形成细微的原纤维网,广泛分布于具有伸展性的组织中,如皮肤、血管及内脏等疏松结缔组织;IV型胶原形成二维网格样结构,是基膜的主要成分及支架。 [3]