Estructura Primaria
El colágeno no es una sola proteína, sino una familia de proteínas. El colágeno utilizado para la extracción de gelatina es principalmente de tipo I, que es abundante en la piel, huesos y tendones de los animales. Los aminoácidos forman el colágeno a través de una reacción de deshidratación, al igual que otras proteínas. No hay repetición de aminoácidos en otras proteínas, pero en el colágeno existe una estructura repetitiva G-X-Y que representa el 96% de toda la cadena de péptidos. G es glicina; la prolina y la hidroxiprolina prefieren las posiciones X e Y, pero también puede haber otros aminoácidos cuyos contenidos varían según los diferentes organismos. Unas mil de estas residuos de aminoácidos conforman un péptido cuyo extremo C y N son cadenas cortas sin repetición G-X-Y. La falta de triptófano y cisteína, y el bajo contenido de metionina, histidina y tirosina significan que el colágeno es una proteína incompleta, por lo que las personas no pueden sobrevivir comiendo solo colágeno.
Estructura Secundaria
El colágeno tipo I consta de tres péptidos, dos de los cuales son iguales, α1, y el otro es ligeramente diferente, α2. Cada péptido está enrollado en una conformación de hélice izquierda por enlaces de hidrógeno.
Estructura Terciaria
Los tres péptidos helicoidales de hélice izquierda están retorcidos entre sí para formar una triple hélice de hélice derecha similar a una cuerda mediante enlaces de hidrógeno, llamada tropocolágeno (300 nm de longitud, 1.5 nm de diámetro). Los grupos de G están ubicados dentro de la cuerda y los grupos de X, Y están hacia afuera. El espacio dentro de la cuerda es demasiado pequeño para acomodar otros grupos excepto átomos de hidrógeno.
Estructura Cuaternaria
Estos tropocolágenos se agregan espontáneamente para convertirse en fibrillas debido a la distribución de la carga superficial y los grupos hidrofóbicos. En la fibrilla, estas moléculas de tropocolágeno están escalonadas en un cuarto de su longitud para formar múltiples filas. La distancia entre los tropocolágenos en la misma fila es de 0.6D y la parte superpuesta de las moléculas adyacentes es de 3.3D (D=67nm). Las residuos de lisina e hidroxilisina de los tropocolágenos adyacentes forman enlaces covalentes para fortalecer estas fibrillas. Las fibrillas están dispuestas en paralelo para crecer en fibras lineales (huesos, tendones) o se disponen en cualquier dirección para formar fibras reticulares (piel). La triple hélice de las cadenas y la unión covalente le otorgan al colágeno una gran resistencia mecánica. Juega un papel importante en actividades vitales como el crecimiento del cabello, la cicatrización de heridas, así como el soporte de órganos o la protección del cuerpo. La mayor parte del colágeno se encuentra en el tejido conectivo, la piel y los huesos de los animales.