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Aufbau der Immunglobuline
Aufgepasst!
Die charakteristische Struktur der verschiedenen Antikörper wie auch die sonstigen Eigenschaften der Antikörperklassen sind bis ins Detail für die Prüfung wichtig.
Alle Immunglobuline bestehen aus 2 schweren Ketten (H-Ketten = heavy chains; Molekülmasse ca. 50–75 kDa) und 2 leichten Ketten (L-Ketten = light chains; Molekülmasse ca. 25 kDa). Es gibt von schweren Ketten, die durch die griechischen Buchstaben , , , und gekennzeichnet werden und dem jeweiligen Ig seinen Namen geben: IgA enthält beispielsweise 2 schwere α-Ketten. Das Einteilungskriterium der Immunglobuline in die verschiedenen Immunglobulinklassen ist damit die chemische Struktur (Aminosäuresequenz) des konstanten Teils der schweren Ketten. Der konstante Teil der leichten Ketten sowie die variablen Teile der schweren und leichten Ketten sind für die Klasseneinteilung irrelevant. Bei den leichten Ketten unterscheidet man die κ-(Kappa-)Kette und die λ-(Lambda-)Kette.
Primär- und Sekundärantwort
In dieser Grafik ist der zeitliche Verlauf der humoralen Primär- und Sekundärantwort ersichtlich. Die logarithmisch eingeteilte y-Achse zeigt die Antikörperkonzentration. Die x-Achse zeigt den zeitlichen Verlauf in Tagen. Nach einer bestimmten, variablen Zeit erfolgt der Zweitkontakt mit demselben Antigen und führt zu einer schnelleren und intensiveren Antikörperantwort. Zusätzlich sind die gebildeten Antikörper (Fab-Teil) besser an die Epitope des Antigens angepasst.
(Quelle: Pape, Kurtz, Silbernagl, Physiologie, Thieme, 2019)
